三维结构类π的谷胱甘肽S-transferase从人类胎盘在复杂与S-hexylglutathione 2.8决议。
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Reinemer P Dirr HW Ladenstein R, Huber R, Lo贝洛M, Federici G,帕克兆瓦
三维结构类π的谷胱甘肽S-transferase从人类胎盘在复杂与S-hexylglutathione 2.8决议。
J杂志。1992年9月5日,227(1):214 - 26所示。
- PubMed ID
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1522586 (在PubMed]
- 文摘
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人类类的三维结构π从胎盘(hGSTP1-1)、谷胱甘肽S-transferase homodimeric酶,解决了帕特森的搜索方法和精制2.8解决最后一个晶体r因子19.6%的决议(8.0 - 2.8)。亚基折叠拓扑中,单元整体结构和亚基协会相似的结构π谷胱甘肽S-transferase猪类。竞争性抑制剂的结合位点,S-hexylglutathione,分析了谷胱甘肽和绑定的位置区域(G-site)和亲电基板(H-site)确定。特定的蛋白质之间的相互作用和抑制剂的谷胱甘肽肽是一样的那些观察到的谷胱甘肽磺酸盐与猪同工酶之间。G-site H-site位于相邻,与己一半躺在上面一段(残留8到10)连接链β1和α螺旋,在疏水接触Tyr7, Phe8, Val10, Val35 Tyr106。催化模型的基础上,讨论了分子结构。