结构和功能的异型生物质substrate-binding站点和潜在non-substrate-binding站点的位置在一个类π谷胱甘肽S-transferase。
文章的细节
-
引用
复制到剪贴板 -
霁X, Tordova M O ' donnell R,帕森斯摩根富林明,海登JB, Gilliland GL, Zimniak P
结构和功能的异型生物质substrate-binding站点和潜在non-substrate-binding站点的位置在一个类π谷胱甘肽S-transferase。
生物化学。1997年8月12日,36 (32):9690 - 702。
- PubMed ID
-
9245401 (在PubMed]
- 文摘
-
复杂结构的自然发生变异的人类类π谷胱甘肽S-transferase 1 - 1 (hGSTP1-1) S-hexylglutathione或(10 9 r, r) 9 - (S-glutathionyl) 10-hydroxy-9 10-dihydrophenanthrene [(10 9 r, r) -GSPhen]一直在1.8和1.9的决议决定,分别。的晶体结构表明,异型生物质substrate-binding网站(H-site)位于一个位置相似,在课堂上观察到μ销售税从大鼠的肝脏(rGSTM1-1) 1 - 1。在rGSTM1-1 H-site是侧链的疏水空腔由日元支W7, V9, L12, I111,上海股市重挫,F208, S209。在hGSTP1-1腔大约一半疏水亲水和半被定义为日元的侧链,F8, V10, R13, V104, Y108, N204, G205和五个水分子。氢键网络连接五个水分子的侧链R13 N204。V104定位这样一个甲基的引入(V104I突变的结果)扰乱H-site水结构和改变了substrate-binding同工酶的属性。日元的羟基形成氢键(3.2)的硫原子的产品。有一个短的氢键(2.5)之间Y108 (OH)和(10 9 r, r) -GSPhen (O5),表明羟基Y108作为亲电谷胱甘肽与环氧化合物的参与者。”(N) - 2-hydroxethyl piperazine-N 2-ethanesulfonic酸(玫瑰)分子之间的空腔中发现beta2和alphaI。这个HEPES-binding站点的位置和属性可能适合non-substrate-binding网站,参与酶的非竞争性抑制。