剩余104和水分子的结构和功能的异型生物质substrate-binding网站在人类谷胱甘肽S-transferase P1-1。
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霁X, Blaszczyk J,肖B O ' donnell R,胡X,赫尔佐格C,辛格SV, Zimniak P
剩余104和水分子的结构和功能的异型生物质substrate-binding网站在人类谷胱甘肽S-transferase P1-1。
生物化学。1999年8月10日,38 (32):10231 - 8。
- PubMed ID
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10441116 (在PubMed]
- 文摘
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两种变异的人类类π谷胱甘肽(GSH) S-transferase 1 - 1与异亮氨酸和缬氨酸在104位置(hGSTP1-1 [I104]和hGSTP1-1 [V104])有不同的活动(+)-anti-7, 8-dihydroxy-9, 10-oxy-7, 8, 9, 10-tetrahydrobenzo[一]芘[(+)-anti-BPDE]。阐明其结构关系,我们确定晶体结构的两个变体与GSBpd复杂,(+)-anti-BPDE的谷胱甘肽共轭,分别为2.1和2.0的决议,。104晶体结构表明,残留在异型生物质substrate-binding网站(H-site)规定产品的绑定模式分子GSBpd与以下三个后果。首先,日元的羟基之间的距离和硫原子GSBpd是hGSTP1-1 5.9 [I104]。3.2 GSBpd复杂与V104变体。第二,的一个羟基GSBpd形式直接与R13氢键hGSTP1-1 [V104] .GSBpd;相比之下,这个氢键不是观察到I104复杂。第三,在亲水部分H-site I104复杂,五H-site水分子(Ji, X。et al。(1997)生物化学36岁,9690 - 9702年),而在V104复杂,两个五流离失所的桶GSBpd的一部分。之间虽然没有直接的氢键Y108 GSBpd (OH)和羟基,间接水分子氢键介导的观察在两种复合物,支持先前建议的羟基作用Y108作为亲电谷胱甘肽与环氧化合物的参与者。