成纤维细胞激活蛋白,双特异性丝氨酸蛋白酶活性表达人类肿瘤间质成纤维细胞。
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公园我,借给MC,齐默尔曼RN, Garin-Chesa P,旧LJ, Rettig WJ
成纤维细胞激活蛋白,双特异性丝氨酸蛋白酶活性表达人类肿瘤间质成纤维细胞。
J生物化学杂志。1999年12月17日,274(51):36505 - 12所示。
- PubMed ID
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10593948 (在PubMed]
- 文摘
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蛋白水解降解细胞外基质(ECM)的组织重塑过程中组件在正常和病理过程中起着举足轻重的作用包括伤口愈合、炎症、肿瘤侵袭和转移。蛋白水解酶在肿瘤可能激活或释放生长因子从ECM或直接作用于ECM本身,从而促进血管生成和肿瘤细胞迁移。成纤维细胞激活蛋白(FAP)是一种细胞表面抗原的活性肿瘤基质在肉芽组织成纤维细胞上皮癌和伤口愈合。这是大多数正常成人组织缺席。FAP是守恒的脊索动物中进化,同系物在鼠标和非洲爪蟾蜍光滑的,其表达与组织重构的事件。使用自然FAP和纯化重组,我们表明,FAP既有dipeptidyl肽酶活性和能够降解凝胶的溶胶原的活动和I型胶原;通过序列,FAP属于丝氨酸蛋白酶家族,而不是矩阵metalloprotease家庭。假定的催化丝氨酸残基的突变FAP丙氨酸废除这两种酶的活动。符合其体内表达模式取决于免疫组织化学,FAP immunocapture酶活性检测的试验在人类癌组织而不是匹配的正常组织。这项研究表明FAP存在一个活跃的细胞表面束缚在上皮肿瘤间质胶原酶和打开调查生理基质的小说,肿瘤相关dipeptidyl肽酶的活动。