蛋白酶复杂dipeptidyl组成的肽酶IV和seprase扮演了一个角色在人类内皮细胞的迁移和入侵胶原矩阵。
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引用
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Ghersi G,赵问,Salamone M,叶Y, Zucker年代,陈WT
蛋白酶复杂dipeptidyl组成的肽酶IV和seprase扮演了一个角色在人类内皮细胞的迁移和入侵胶原矩阵。
癌症研究》2006年5月1日,66 (9):4652 - 61。
- PubMed ID
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16651416 (在PubMed]
- 文摘
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Dipeptidyl肽酶IV (DPP4 / CD26)和seprase /成纤维细胞激活蛋白同源II型跨膜α,homodimeric糖蛋白,具有独特的prolyl肽酶的活动。人类DPP4广泛表达在上皮和内皮细胞,多种功能在倒数第二的位置裂开prolyl债券NH(2)终点站的各种生理循环的重要肽。最近的研究显示DPP4之间的联系和下调某些趋化因子和促有丝分裂的生长因子,和退化变性的胶原蛋白(明胶),暗示作用的DPP4细胞侵入性表型。在这里,我们发现小说的存在蛋白酶DPP4组成的复杂和seprase人类内皮细胞激活迁移和入侵在体外细胞外基质。DPP4和seprase coexpressed与三大蛋白酶系统(基质金属蛋白酶、纤溶酶原激活物和II型跨膜丝氨酸蛋白酶)在细胞表面和组织作为一个复杂invadopodia-like突起。蛋白酶都是与毛细血管内皮细胞的,但不是大血管,在乳腺浸润性导管癌体内。重要的是,单克隆抗体gelatin-binding域DPP4封锁当地明胶内皮细胞降解的主要金属,丝氨酸蛋白酶系统修改pericellular胶原矩阵和随后的细胞迁移和入侵。因此,我们已经确定了一个新颖的机制涉及DPP4 gelatin-binding DPP4-seprase复杂领域,促进了当地的降解细胞外基质和内皮细胞的入侵到胶原矩阵。