人类α2-macroglobulin的一级结构。诉的完整结构。
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Sottrup-Jensen L, Stepanik TM, Kristensen T, Wierzbicki DM,琼斯厘米,Lonblad PB, Magnusson年代,彼得森TE
人类α2-macroglobulin的一级结构。诉的完整结构。
J生物化学杂志。1984年7月10;259(13):8318 - 27所示。
- PubMed ID
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6203908 (在PubMed]
- 文摘
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人类的主要结构四聚物的血浆糖蛋白α2-macroglobulin已经确定。相同的亚基含1451个氨基酸残基。Glucosamine-based寡糖组32天冬酰胺残留,47岁,224,373,387,846,968,1401。已对11个链内的二硫桥(Cys25-Cys63、Cys228-Cys276 Cys246-Cys264, Cys255-Cys408, Cys572-Cys748, Cys619-Cys666, Cys798-Cys826, Cys824-Cys860, Cys898-Cys1298, Cys1056-Cys1104,和Cys1329-Cys1444)。半胱氨酸- 447可能形成一个跨链桥与半胱氨酸- 447从另一个亚基。beta-SH组半胱氨酸- 949是硫醇酯化gamma-carbonyl群glx - 952,形成一个激活做被动的站点可以调解的亲核试剂的共价结合。一个假定的转谷氨酰胺酶交联的网站是由gln - 670和gln - 671。蛋白水解的主要网站乳沟激活乳沟地区(“诱饵”地区)位于序列:-Arg681-Val-Gly-Phe-Tyr-Glu -。修改的α2-macroglobulin的分子量亚基是160837,大约179000,包括碳水化合物组。可能的存在内部同源阿尔法2-macroglobulin亚基进行了探讨。 A comparison of stretches of sequences from alpha 2-macroglobulin with partial sequence data for complement components C3 and C4 indicates that these proteins are evolutionary related. The properties of alpha 2-macroglobulin are discussed within the context of proteolytically regulated systems with particular reference to the complement components C3 and C4.