人类载脂蛋白的结构D:分子间和分子内二硫链接的位置。
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杨CY,顾ZW, Blanco-Vaca F,盖斯凯尔SJ,杨M,梅西JB,需要小,,HJ
人类载脂蛋白的结构D:分子间和分子内二硫链接的位置。
生物化学,1994年10月18日,33 (41):12451 - 5。
- PubMed ID
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7918467 (在PubMed]
- 文摘
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我们已经确定人类载脂蛋白的主要结构D(无足的)调整由溴化氰肽来源于消解时,胰蛋白酶和胰凝乳蛋白酶。我们的结果证实了一级结构来源于cDNA[德雷纳et al。(1986)生物。化学,261,16535 - 16539]。无足的由169氨基酸残基,其中包括5个半胱氨酸。胰蛋白酶的肽分析表明Cys41和Cys16加入了二硫桥。使用手册埃德曼退化和质谱分析纯化集群的糜蛋白酶的片段,我们确定了一个分子内二硫桥Cys8和Cys114之间无足动物的分子间Cys116之间的桥梁,Cys6 apoA-II。此外,网站N-glycosylation Asn45和Asn78被发现。因为无足的包含两个分子内二硫联系和脯氨酸含量高干扰α螺旋结构,形成两性分子的螺旋区域描述其他可溶性载脂蛋白是不可能的。我们得出结论,无足的脂蛋白结合表面通过非阿尔法螺旋结构,如二硫链接。