天然和重组cxcr3靶向趋化因子的加工及其生物活性的影响。
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Hensbergen PJ, van der Raaij-Helmer EM, Dijkman R, van der Schors RC, Werner-Felmayer G, Boorsma DM, Scheper RJ, Willemze R, Tensen CP
天然和重组cxcr3靶向趋化因子的加工及其生物活性的影响。
中国生物医学工程学报，2001;26(6):391 - 391。
- PubMed ID
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11559369 (PubMed视图]
- 摘要
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趋化因子包括一类对白细胞具有趋化活性的肽。不同趋化因子对同一受体的效力往往因初级结构的差异而不同。此外，翻译后修饰已被证明会影响趋化因子的有效性。虽然在一些研究中，已经分离出天然的cxcr3靶向趋化因子，但缺乏有关蛋白质及其可能修饰的详细信息。beplayapp利用液相色谱和质谱相结合的方法，我们研究了干扰素γ刺激的人角质形成细胞表达的cxcr3靶向趋化因子的蛋白谱。其中一个确定的修饰的生物学意义是研究更详细地使用钙动员和趋化性测定。我们发现人类CXCL10的初级结构与普遍接受的序列不同。此外，我们还发现了一个c端截断的CXCL10，缺少最后四个氨基酸。原生CXCL11主要以完整的成熟形式存在，但我们也发现了一个与n端截断的人类CXCL11相对应的团块，缺少前两个氨基酸FP，表明该趋化因子是二肽基肽酶IV的底物。有趣的是，当我们在果蝇S2细胞中表达人类CXCL11时发现了相同的截断。这种截断形式的CXCL11的生物活性大大降低，无论是在钙动员方面(使用表达CXCR3的CHO细胞)，还是对表达CXCR3的t细胞的趋化活性。 It is concluded that detailed information on chemokines at the protein level is important to characterize the exact profile of these chemotactic peptides as modifications can severely alter their biological activity.