人类干扰素γ的结构性特征。羧基末端的异质性。
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潘YC,斯特恩,Familletti PC,汗FR, Chizzonite R
人类干扰素γ的结构性特征。羧基末端的异质性。
欧元。1987 7月1;166 (1):145 - 9。
- PubMed ID
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3109913 (在PubMed]
- 文摘
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自然人类干扰素γ(IFN-gamma)纯化条件培养液的外周血白细胞使用选择性硅胶吸附和抗体亲和力色谱法。sds - page及免疫印迹分析演示了三个主要物种的分子质量25 kDa, 20 kDa, 17 kDa。结构分析的这种自然IFN-gamma准备演示pyroglutamate残留在氨基酸和异构的羧基末端。最长和最主要的多肽长度是138个氨基酸,这是五残留比预测的cDNA序列短。multiple-carboxyl-terminal形式表示的存在可能的诱导过程中蛋白水解处理或蛋白质纯化。有限的长篇IFN-gamma重组蛋白水解消化endoproteinase Lys-C和胰蛋白酶表明羧基末端15残留物释放条件下的多肽链的核心部分仍然完好无损。因此,自然IFN-gamma的异质性可能解释为部分蛋白水解降解的分子和糖基化程度的差异之前报道[Rinderknecht E。' conner阿,b . h &罗德里格斯,h(1984)生物。化学,259,6790 - 6797]。