来自少动鞘单胞菌EY2395T菌株的水溶性同二聚丝氨酸棕榈酰转移酶。纯化、特性、克隆和生产过剩。

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Ikushiro H, Hayashi H, Kagamiyama H

来自少动鞘单胞菌EY2395T菌株的水溶性同二聚丝氨酸棕榈酰转移酶。纯化、特性、克隆和生产过剩。

《生物化学杂志》2001年5月25日;276(21):18249-56。Epub 2001 3月12日。

PubMed ID

11279212 (PubMed视图

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摘要

丝氨酸棕榈酰转移酶(SPT, EC)是鞘脂生物合成的关键酶，它催化l-丝氨酸和棕榈酰辅酶a脱羧缩合成3-酮二氢鞘醇。我们发现革兰氏阴性必须有氧细菌Sphingomonas paucimobilis EY2395(T)具有显著的SPT活性，且纯化的SPT均一。这种酶是一种水溶性同二聚体蛋白，不像真核酶，被称为异二聚体，由紧密的膜结合亚基组成，命名为LCB1和LCB2。纯化的SPT具有吡哆醛5'-磷酸依赖酶的吸收光谱特征。Sphingomonas SPT的底物特异性低于中国仓鼠卵巢细胞SPT复合物。我们分离出编码420个氨基酸残基(M(r) 45,041)的SPT基因，并成功地在大肠杆菌中过量生产SPT蛋白，其产物约占细胞提取物总蛋白的10-20%。beplayappSphingomonas SPT与α -oxabeplayappmine合成酶家族的酶有30%左右的同源性，可能参与催化的氨基酸残基是保守的。重组SPT在催化和分光光度上与天然酶没有区别。这是鞘脂生物合成途径中活性酶的第一次成功过量生产。Sphingomonas SPT是真核酶的原型，是阐明SPT反应机制的有用模型。

beplay体育安全吗引用本文的药物库数据

药物靶点

药物	目标	种类	生物	药理作用	行动
磷酸吡哆醛	丝氨酸棕榈酰转移酶1	蛋白质	人类	未知的	代数余子式	细节
磷酸吡哆醛	丝氨酸棕榈酰转移酶2	蛋白质	人类	未知的	代数余子式	细节