克隆血管粘连蛋白1揭示了一种新型多功能粘附分子。
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史密斯DJ, Salmi M, Bono P,赫尔曼J,列伊T, Jalkanen年代
克隆血管粘连蛋白1揭示了一种新型多功能粘附分子。
J Exp。1998年7月6日,188 (1):17-27。
- PubMed ID
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9653080 (在PubMed]
- 文摘
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血管粘连蛋白1 (VAP-1)是一种人类内皮细胞表面表达的sialoglycoprotein诱导炎症条件下。它之前的研究已经证实,参与淋巴细胞再循环通过调停绑定周围淋巴结的淋巴细胞血管内皮细胞在一个L-selectin-independent时尚。这里我们报告VAP-1 cDNA编码84.6 kD的II型跨膜蛋白与单个分子的跨膜域位于NH2-terminal结束和六个潜在N-glycosylation网站在细胞外的领域。体内,蛋白质存在的主要为170 - 180 kD。与VAP-1 cDNA表达VAP-1 Ax内皮细胞转染细胞表面和淋巴细胞结合,和绑定可部分抑制anti-VAP-1马伯。VAP-1没有任何目前已知的粘附分子相似,但具有显著的身份铜的胺氧化酶家族和单胺氧化酶活性。我们建议VAP-1是一种小说类型的粘附分子与双重功能。适当的糖基化和正确的炎症,其管腔内皮细胞表面表达允许它调节淋巴细胞的黏附和函数作为粘附受体参与淋巴细胞再循环。它的主要功能在其他地方表达,如平滑肌,可能取决于其固有的单胺氧化酶活性。