晶体结构的人类mono-phosphorylated ERK1 Tyr204。
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晶体结构的人类mono-phosphorylated ERK1 Tyr204。
生物化学Biophys Res Commun。2008年12月26日,377 (4):1123 - 7。doi: 10.1016 / j.bbrc.2008.10.127。Epub 2008 11月5。
- PubMed ID
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18983981 (在PubMed]
- 文摘
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细胞外signal-regulated激酶(ERK) MAP激酶家族的一员,并能调节细胞反应。明显的亚型ERK1和ERK2相似的氨基酸序列,但具有独特的生理功能。以及ERK2 ERK1汽车——和mono-phosphorylated Tyr204激活循环在大肠杆菌生产,导致基础水平的活动,大约500倍少而充分活跃ERK1 dual-phosphorylated Thr202 Tyr204。晶体结构表明mono-phosphorylated ERK1激酶具有新颖的构象区分从un-phosphorylated(不活跃)和dual-phosphorylated (full-active)形式。特征结构特点在C-helix和激活循环可能导致的基底活动mono-phosphorylated ERK1。的结构解剖ERK1 ERK2相比表明,结构性差异D-motif结合位点和背后的结合位点是公认的目标选择性ERK1 / ERK2抑制剂的发展。