解剖的交互与PZR SHP-2,一个免疫球蛋白家族蛋白质包含immunoreceptor tyrosine-based抑制图案。
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赵R,赵ZJ
解剖的交互与PZR SHP-2,一个免疫球蛋白家族蛋白质包含immunoreceptor tyrosine-based抑制图案。
J生物化学杂志。2000年2月25日,275 (8):5453 - 9。
- PubMed ID
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10681522 (在PubMed]
- 文摘
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膜蛋白的酪氨酸磷酸化发挥着至关重要的作用在细胞信号通过招募Src同源性2 (SH2) domain-containing信号分子。最近,我们指定PZR孤立的跨膜蛋白,特别是结合酪氨酸磷酸酶SHP-2,这有两个SH2域(赵,z . J。赵,r(1998)生物。273年化学,29367 - 29372)。PZR属于免疫球蛋白超家族。其胞内段包含四个假定的酪氨酸磷酸化的网站。位点突变,我们发现,241年和263年的酪氨酸嵌入到共识immunoreceptor tyrosine-based抑制图案VIYAQL VVYADI,分别占整个PZR酪氨酸磷酸化。PZR之间的交互和SHP-2需要参与的酪氨酰残前和两个SH2域的后者,因为它破坏了变异一个酪氨酰残或一个SH2域。过度催化地不活跃但不活跃的形式的SHP-2轴承完好SH2域在细胞hyperphosphorylation PZR引起的。体外,酪氨酸磷酸化PZR被有效地脱去磷酸的长篇形式SHP-2但不是由它SH2 domain-truncated形式。在一起,数据表明PZR服务不仅是特定的SHP-2锚蛋白在质膜也作为酶的生理基质。 The coexisting binding and dephosphorylation of PZR by SHP-2 may function to terminate signal transduction initiated by PZR and SHP-2 and to set a threshold for the signal transduction to be initiated.