S100蛋白调节蛋白磷酸酶5功能:钙离子信号转导和蛋白质脱磷酸作用之间的联系。
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山口F,繁华Y, Shimamoto S, M,土屋Tokumitsu H,德田M,小林R
S100蛋白调节蛋白磷酸酶5功能:钙离子信号转导和蛋白质脱磷酸作用之间的联系。
生物化学杂志。2012年4月20日,287 (17):13787 - 98。doi: 10.1074 / jbc.M111.329771。Epub 2012年3月7日。
- PubMed ID
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22399290 (在PubMed]
- 文摘
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PP5成员是一个独特的丝氨酸/苏氨酸磷酸酶由监管tetratricopeptide重复(TPR)域和功能控制许多细胞反应的信号通路。我们以前报道,Ca (2 +) / S100蛋白直接联想到几个TPR-containing蛋白质,导致与客户蛋白质分离TPR蛋白的相互作用。这里,我们确定蛋白质磷酸酶5 (PP5)作为小说S100蛋白的目标。体外结合研究表明S100A1、S100A2 S100A6、S100B蛋白特别是PP5-TPR相互作用和抑制PP5-Hsp90交互。此外,S100蛋白激活PP5通过使用合成此处则和生理蛋白质基质,τ。过度的S100A1 COS-7细胞诱导去磷酸化τ。然而,S100A1和永久活跃S100P抑制细胞凋亡信号调节激酶1 (ASK1)和PP5交互,产生的phospho-ASK1 PP5脱磷酸化的抑制。S100蛋白与PP5协会提供了一个Ca(2 +)端依赖监管机制,通过调节胞内蛋白的磷酸化状态PP5酶活性或PP5-client蛋白质相互作用。