人尿激肽释放酶。完整的氨基酸序列和糖基化的网站。
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陆HS,林颗,曹国伟L,曹国伟J
人尿激肽释放酶。完整的氨基酸序列和糖基化的网站。
Int J Pept蛋白质研究》1989年4月,33 (4):237 - 49。
- PubMed ID
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2666327 (在PubMed]
- 文摘
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人类腺激肽释放酶纯化从尿液和详细的结构表征。蛋白质与TPCK-trypsin羧甲基化与碘乙酸和消化,葡萄球菌球菌v - 8蛋白酶和endo LysC肽酶。由此产生的肽片段被反相高效液相色谱分离使用c - 4列和acetonitrile-trifluoroacetic酸梯度洗脱。羧甲基化衍生物的完整的氨基酸序列是由序列分析和阐明对齐肽来源于不同的蛋白水解分裂。程序使用原位CNBr乳沟的大型endo LysC peptidase-derived肽紧随其后进行直接测序提供重叠两个糖基化网站残留78年和84年。三个Asn-linked糖基化网站的直接序列分析证实了孤立的糖肤。然而,第三个糖基化在asn - 144只发生在60%的激肽释放酶分子。反相高效液相色谱法能有效地分离两种HUK对应于分子的糖化和non-glycosylated asn - 144,分别。人尿激肽释放酶含有238个氨基酸残基Ile和Ser和N - c端氨基酸,分别。主要结构是完全相同的,推导出从人类基因组DNA序列(F.K.林et al .,在准备手稿)和不同氨基酸(赖氨酸- 162和glu - 162),推导出从胰腺或肾脏cDNA序列。