构象朊蛋白的多样性变异影响分子间形成β褶板。
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李,安东尼L哈特曼R,呈递KJ, Surewicz K, Surewicz周,绮VC
构象朊蛋白的多样性变异影响分子间形成β褶板。
EMBO j . 2010年1月6日,29 (1):251 - 62。doi: 10.1038 / emboj.2009.333。Epub 2009年11月19日。
- PubMed ID
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19927125 (在PubMed]
- 文摘
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正常细胞的朊蛋白的构象转变(PrP (C))对其致病性(PrP (Sc))被认为是一个中心事件传播的严重的神经系统疾病称为海绵状脑病。常见的蛋氨酸/缬氨酸多态性残留129 PrP疾病易感性和表型的影响。我们报告在这里七个人类PrP的晶体结构变体:野生型(WT)包含V129 PrP,三个和四个家族的变体D178N F198S,包含M129或V129。相互比较这些结构和WT PrP同此前发布的结构包含M129透露,只有WT PrP发现结晶domain-swapped二聚体或关闭单体;四个突变prp结晶non-swapped二聚体。三四个突变prp形成分子间β褶板保持一致。几个地区的结构性变化,并分析它们的构象结构特性提供了一个解释,它可以影响的形成和构象分子间β褶板包括M / V129多态残留。