hsp90和p23与人类端粒酶活性的稳定关联，而不是hsp70。
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Forsythe HL, Jarvis JL, Turner JW, Elmore LW, Holt SE
hsp90和p23与人类端粒酶活性的稳定关联，而不是hsp70。
生物化学学报，2001,11;26(19):15574 - 574。Epub 2001年3月23日
- PubMed ID
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11274138 (PubMed视图]
- 摘要
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核糖核蛋白端粒酶全酶由催化亚基hTERT及其相关的模板RNA成分hTR最小组成。我们之前已经发现了端粒酶全酶的两个额外成分，伴侣蛋白p23和热休克蛋白(hsp) 90，它们都是体外和体内高效端粒酶组装所必需的。hsp90和p23都能特异性结合到hTERT上，并影响其与模板RNA hTR的正确组装。我们在这里报道，在没有hTR的情况下，hsp70伴侣也与hTERT结合，并在端粒酶折叠进入活性状态时解离，类似于其他伴侣靶标发生的情况。我们的数据还表明，hsp90和p23仍然与功能性端粒酶复合物相关，这与其他仅需要瞬时hsp90的hsp90折叠酶不同。p23绑定。我们的数据表明，虽然端粒酶组装需要hsp90伴侣复合物的成分，但它们仍然与活性酶相关，这可能最终为端粒酶组装的生化特性提供关键的见解。