Antiplasmin-cleaving酶是一种可溶性的纤维母细胞激活的蛋白质。
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李KN,杰克逊千瓦,克里斯琴森VJ,李CS,春詹,麦基
Antiplasmin-cleaving酶是一种可溶性的纤维母细胞激活的蛋白质。
血。2006年2月15日,107 (4):1397 - 404。Epub 2005年10月13日。
- PubMed ID
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16223769 (在PubMed]
- 文摘
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循环antiplasmin-cleaving在纤维蛋白溶解酶(APCE)作用,出现在结构上类似于成纤维细胞激活蛋白(FAP),一个促进某些上皮细胞表面蛋白酶的癌症。探索这种潜在的关系,我们进行了比较2酶的结构/功能分析。APCE从人血浆和重组FAP (rFAP)表现出相同的pH值7.5的最适条件,消光系数((280海里)(1%)的20.2和20.5,常见的胰蛋白酶的肽序列,并与FAP抗体大。APCE和rFAP为单体的97和93 kDa的子单元。似乎只有为酶活性,本质上相同的动力学对Met-alpha2-antiplasmin (Met-alpha2AP)和肽底物。APCE和rFAP裂开Pro3-Leu4和Pro12-Asn13 Met-alpha2AP的债券,但相对kcat Pro12-Asn13 / Km值是Pro3-Leu4高出16倍。beplayappAPCE和rFAP展示更高kcat / Km值对肽仿照P4-P4围绕Pro12-Asn13主要裂解位点的序列比Z-Gly-Pro-AMC Ala-Pro-AFC基质。这些数据支持APCE可溶性FAP的导数和Met-alpha2AP生理基质。Met-alpha2AP膜或可溶性FAP转换成更容易fibrin-incorporable形式,Asn-alpha2AP,可能会增加血纤维蛋白溶酶抑制某些肿瘤和周围纤维蛋白影响生长和治疗的敏感性。