人微粒体二肽酶的纯化与鉴定。
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安达立H，久保田I，冈村N，岩田H，辻本M，中中H，西原T，野口T
人微粒体二肽酶的纯化与鉴定。
生物化学学报。1989,6(6):957-61。
- PubMed ID
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2768222 (PubMed视图］
- 摘要
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人微粒体二肽酶(MDP，以前称为脱氢肽酶i或肾二肽酶)[EC 3.4.13.11]通过辛基- β - d -葡萄糖苷处理从肾脏的膜部分溶解，并通过包括离子交换层析和西西他汀固定化Sepharose亲和层析的程序进行纯化。十二烷基硫酸钠(SDS)-聚丙烯酰胺凝胶电泳结果表明，纯化的人MDP具有均匀性。在非还原条件下，sds -聚丙烯酰胺凝胶电泳估计表观分子量(Mr)为130 kDa，由两个亚基的同型二聚体组成。经内糖苷酶F处理后，人MDP在sds -聚丙烯酰胺凝胶电泳上显示出一条Mr为42 kDa的单条带。发现人MDP与Con a- sepharose结合，并用甲基- α - d -甘露吡喃苷洗脱，表明人MDP是一种糖蛋白。我们还检测了人MDP的底物特异性，发现人MDP催化S(取代基)- l-半胱氨酸-甘氨酸加合物如l-半胱氨酸-双(甘氨酸)和S- n -乙基马来酰亚胺- l-半胱氨酸-甘氨酸的水解，以及白三烯D4转化为白三烯E4。这些结果表明MDP可能在谷胱甘肽和白三烯的代谢中起重要作用。