揭示了一种新型S100目标构象的解决方案结构Ca2 + -S100B-TRTK-12复杂。
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肖McClintock KA, GS
揭示了一种新型S100目标构象的解决方案结构Ca2 + -S100B-TRTK-12复杂。
J生物化学杂志。2003年2月21日,278 (8):6251 - 7。Epub 2002年12月11日。
- PubMed ID
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12480931 (在PubMed]
- 文摘
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Alzheimer-linked神经S100B蛋白是一种信号分子所控制的中间丝蛋白calcium-sensitive的方式。在绑定钙、构象变化发生在S100B暴露靶蛋白相互作用的疏水表面。合成肽TRTK-12 (TRTKIDWNKILS),来自随机筛选噬菌体图书馆,几个中间丝蛋白和序列相似calcium-dependent亲和力最高的目标分子S100B迄今为止(K (d) < 1 microm)。在这部作品中,三维结构的Ca (2 +) -S100B-TRTK-12复杂已经由核磁共振光谱学。揭示了一个扩展,结构连续的疏水表面上形成Ca (2 +) -S100B目标交互。TRTK-12肽采用螺旋结构,符合这个表面的一部分,锚定在Trp(7),并与多个疏水接触的螺旋线III和IV Ca -S100B (2 +)。这种交互与以前明显不同的α螺旋结构发现其他S100目标肽。通过使用TRTK-12交互作为指导,结合其他可用S100目标结构,识别位点与螺旋我可能一致行动的标识TRTK-12-binding网站从螺旋线III和IV。这将提供一个更大、更复杂的网站与完整的目标蛋白,占S100B的滥交观察靶蛋白相互作用。