S100P小说Ca(2 +)绑定蛋白从人类胎盘。cDNA克隆,重组蛋白表达和Ca2 +绑定属性。
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贝克尔T, Gerke V,韦伯Kube E、K
S100P小说Ca(2 +)绑定蛋白从人类胎盘。cDNA克隆,重组蛋白表达和Ca2 +绑定属性。
欧元。1992 7月15日,207 (2):541 - 7。
- PubMed ID
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1633809 (在PubMed]
- 文摘
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小说S100蛋白家族的成员,在人类胎盘,特点是蛋白质测序,cDNA克隆,分析Ca(2 +)绑定属性。自95年胎盘蛋白质氨基酸残基序列股份约50%的身份与大脑S100蛋白α和β,我们提出S100P名称。beplayapp的cDNA表达在大肠杆菌和重组S100P纯化高收益。S100P为,两个功能EF手/多肽链。低亲和力站点(Kd = 800 microM),在类比S100β,似乎包括氨基EF手,可以跟着Ca(2 +)端依赖减少酪氨酸荧光。c端提供的高亲和性,EF手,影响反应的唯一半胱氨酸位于c端扩展(Cys85)。绑定到的高亲和性站点(Kd = 1.6 microM)可以通过荧光光谱监测的S100P标签在Cys85 6-proprionyl-2-dimethylaminonaphthalene (Prodan)。Prodan荧光显示Ca(2 +)端依赖最大发射波长的红移从485纳米到502纳米,这是伴随着一个大约两个集成的荧光强度。这表明Cys85变得更加暴露在溶剂中Ca(2 +)绑定S100P,使这一地区的分子,所谓的c端扩展,一个理想的候选人假定的Ca(2 +)端依赖与细胞的目标。侯,S100家族的成员不同,c端扩展包含相应的半胱氨酸(Cys82赛),参与Ca(2 +)独立复杂形成蛋白质配体膜联蛋白II。 The combined results support the hypothesis that S100 proteins interact in general with their targets after a Ca(2+)-dependent conformational change which involves hydrophobic residues of the C-terminal extension.