易位PDK-1的质膜是很重要的在允许PDK-1激活蛋白激酶B。
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安德森KE, Coadwell J,斯蒂芬斯LR,霍金斯PT
易位PDK-1的质膜是很重要的在允许PDK-1激活蛋白激酶B。
咕咕叫医学杂志1998年6月4,8 (12):684 - 91。
- PubMed ID
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9637919 (在PubMed]
- 文摘
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背景:蛋白激酶B (PKB)参与细胞凋亡的规定,在哺乳动物细胞蛋白质合成和糖原代谢。Phosphoinositide-dependent蛋白激酶(PDK-1)激活PKB的方式取决于磷脂酰肌醇3、4,5-trisphosphate (PtdIns (3、4、5) P3),也需要易位PKB的等离子体膜。已经提出的PKB活性决定只作为其易位的结果,而且持续活跃的膜相关PDK-1只是磷酸化PKB可用。在这里,我们调查的影响膜本地化PDK-1 PKB的激活。结果:Ectopically表示PDK-1转移到质膜对血小板源生长因子(PDGF)和易位渥曼青霉素敏感,磷酸肌醇的抑制剂3-kinase。易位PDK-1也发生在co-expression持续活跃的磷酸肌醇3-kinase,但不是一种活动形式。过度的PDK-1增强PDGF激活PKB的能力。PDK-1中断pleckstrin同源性(PH)域没有把膜没有增加PKB活动作为对PDGF的回应,而membrane-targeted PDK-1激活PKB在某种程度上,它不能被PDGF进一步激活。结论:PDGF,绑定Ptdlns (3、4、5) P3和/或Ptdlns (3、4) P2 PDK-1导致其易位的PH值领域它co-localises PKB的质膜,大大有助于PKB激活的规模。