90 kda核糖体3-phosphoinositide-dependent S6激酶磷酸化,激活的蛋白激酶1。
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詹森CJ, Buch MB, Krag Hemmings英航Gammeltoft年代,Frodin M
90 kda核糖体3-phosphoinositide-dependent S6激酶磷酸化,激活的蛋白激酶1。
J生物化学杂志。1999年9月17日,274 (38):27168 - 76。
- PubMed ID
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10480933 (在PubMed]
- 文摘
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90 kda核糖体S6 kinase-2 (RSK2)属于一个家庭的增长factor-activated丝氨酸/苏氨酸激酶组成的两个激酶域由监管链接器区域连接。氨基RSK2参与底物磷酸化的激酶。链接器区域的激活需要磷酸化在爵士(369年),由细胞外催化signal-regulated激酶(ERK)在爵士(386年),后由c端激酶催化,通过ERK激活。此外,氨基端必须磷酸化激酶在Ser(227)由一个未知的激酶激活循环。在这里,我们表明,孤立的氨基端激酶RSK2(氨基酸1 - 360)磷酸化在Ser(227)的基因,一个既定的活跃的激酶,导致100倍激酶活动的刺激。在COS7细胞中,异位的基因诱导的长篇RSK2磷酸化爵士(227)和(386)爵士,没有ERK的参与,导致部分激活RSK2。类似地,两个RSK家族的其他成员,RSK1和RSK3部分由在COS7细胞中基因激活。最后,我们的数据表明,全面激活RSK2由生长因子需要合作通过磷酸化ERK和基因的爵士(227),(369),和爵士(386)。我们的研究扩展最近的发现表明基因激活的蛋白激酶B和C和p70 (S6K),这表明基因控制几个主要增长factor-activated信号转导通路。