酪氨酸磷酸化位点的识别3-phosphoinositide-dependent蛋白质激酶1在调节激酶活性及其作用。
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希尔公园J,毫米,赫斯D,巴西DP, Hofsteenge J, Hemmings英航
酪氨酸磷酸化位点的识别3-phosphoinositide-dependent蛋白质激酶1在调节激酶活性及其作用。
生物化学杂志。2001年10月5日;276 (40):37459 - 71。Epub 2001年7月31日。
- PubMed ID
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11481331 (在PubMed]
- 文摘
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3-Phosphoinositide-dependent蛋白激酶1(基因)在信号转导途径中起着核心作用,激活磷酸肌醇3-kinase。尽管其关键作用等的上游激活酶蛋白激酶B和p70核糖体蛋白S6激酶,监管机制控制基因活动知之甚少。基因被报道持续活跃在休眠细胞,而不是进一步激活生长因子刺激(Casamayor,。,Morrice: A。学生物化学,阿莱西,d . r . (1999)。342年,287 - 292)。在这里,我们报告基因成为酪氨酸磷酸化和把等离子体膜pervanadate和胰岛素。pervanadate治疗后,基因激酶活性提高1.5 - 3重而与质膜相关的基因的活性增加了约6倍。的活性基因局部等离子体膜也增加了胰岛素治疗。三个酪氨酸磷酸化位点的基因(Tyr-9和Tyr-373/376)被确定使用体内标记和质谱分析。利用基因定点突变体,我们表明,尽管磷酸化Tyr-373/376基因活动很重要,磷酸化在Tyr-9激酶的活性没有影响。 Both of these residues can be phosphorylated by v-Src tyrosine kinase in vitro, and co-expression of v-Src leads to tyrosine phosphorylation and activation of PDK1. Thus, these data suggest that PDK1 activity is regulated by reversible phosphorylation, possibly by a member of the Src kinase family.