TUSC4 / NPRL2小说PDK1-interacting蛋白质,抑制基因酪氨酸磷酸化及其下游信号。
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片山Kurata, R,渡边T, Tsuruo T, Fujita N
TUSC4 / NPRL2小说PDK1-interacting蛋白质,抑制基因酪氨酸磷酸化及其下游信号。
癌症科学。2008年9月,99 (9):1827 - 34。doi: 10.1111 / j.1349-7006.2008.00874.x。Epub 2008 7月4。
- PubMed ID
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18616680 (在PubMed]
- 文摘
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3-Phosphoinositide-dependent蛋白激酶1(基因)是一个细胞增殖和存活信号转导的主要监管机构。已知的基因活跃起来从而进一步激活Src-mediated tyrosine-9磷酸化,-373年和-376年残留。基因识别新的监管机构,我们执行大肠coli-based二者混合筛查和显示,肿瘤抑制候选人4 (TUSC4),也称为氮通透酶regulator-like 2 (NPRL2),形成一个复杂的基因和抑制Src-dependent酪氨酸磷酸化和激活的基因在体外和细胞。NH(2)终端133氨基酸残基的TUSC4参与绑定的基因。删除突变的TUSC4缺乏NH(2)终端域没有对基因酪氨酸磷酸化或激活抑制性影响。因此,复杂的形成是必不可少的TUSC4-mediated基因失活。siRNA-mediated我们TUSC4下调诱导细胞增殖,而异位表达TUSC4灭活基因下游信号通路,包括一种蛋白激酶和p70核糖体蛋白S6激酶,和提高癌细胞对几种抗癌药物的敏感性。我们的研究结果表明,TUSC4 / NPRL2小说PDK1-interacting蛋白质,在调节过程中发挥作用的Src /基因信号通路和细胞对多种癌症化疗药物的敏感性。