基因蛋白质磷酸化在Thr354小鼠serine-threonine激酶38导致负调控基因蛋白质的活动。
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Seong哈,荣格H, Manoharan R, HA H
基因蛋白质磷酸化在Thr354小鼠serine-threonine激酶38导致负调控基因蛋白质的活动。
生物化学杂志。2012年6月15日;287(25):20811 - 22所示。doi: 10.1074 / jbc.M111.331827。Epub 2012年4月27日。
- PubMed ID
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22544756 (在PubMed]
- 文摘
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小鼠蛋白质serine-threonine激酶38 (MPK38)活化蛋白成员kinase-related丝氨酸/苏氨酸激酶家族,它充当细胞能量传感器。在这项研究中,MPK38-induced基因磷酸化研究阐明了生化机制phosphorylation-dependent 3-phosphoinositide-dependent调节蛋白激酶1(基因)的活动。结果表明,MPK38相互作用和抑制的基因活动通过刺(354)磷酸化。MPK38-PDK1复杂地层被伴介导催化MPK38激酶结构域和pleckstrin同源基因的领域。这个活动是依赖胰岛素,PI3K /基因刺激器,以及各种凋亡刺激,包括tnf、H (2) O (2) thapsigargin, ionomycin。MPK38抑制基因活动kinase-dependent方式和缓解PDK1-mediated抑制及(或ASK1)信号的基因可能通过磷酸化刺(354)。此外,MPK38-mediated抑制基因活动是伴随着基因绑定的调制其积极和消极监管机构、丝氨酸/苏氨酸激酶receptor-associated蛋白质和14-3-3,分别。这些发现表明MPK38-mediated磷酸化的重要作用的基因的负调控基因的活动。