蛋白激酶CK2参与G2逮捕和主轴在上皮细胞损伤后细胞凋亡。
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黄赛义德M, Pelech年代,C,马洛塔,Salh B
蛋白激酶CK2参与G2逮捕和主轴在上皮细胞损伤后细胞凋亡。
致癌基因。2001年10月25日,20 (48):6994 - 7005。
- PubMed ID
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11704824 (在PubMed]
- 文摘
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p53发生磷酸化在几个残留在回应细胞强调,包括紫外线和电离辐射,然而主轴破坏这个参数的影响相对比较不清楚。因此,诺考达唑在392年丝氨酸磷酸化的影响是研究两种上皮细胞系。我们表明,这个过程取决于p38增殖作用的逐步激活蛋白激酶(p38 MAPK)和蛋白激酶酪蛋白激酶2 (CK2)。此外,这个激活相关的生化调控maturation-promoting因素(强积金,cdc2 /细胞周期蛋白B),作为CK2的DRB和反义损耗,以及SB203580与诺考达唑抑制活化的反应。引人注目的是,当诺考达唑治疗细胞的细胞周期特性检查,我们观察到损耗或抑制CK2的催化亚基,在微管抑制剂的存在,导致了一种妥协的G2逮捕(主轴检查站)。此外,CK2-depleted诺考达唑治疗细胞表现出凋亡细胞比例显著减少,证实这些细胞被赋予致癌性质。这些变化被观察到在海拉细胞和HCT116细胞。我们还表明,这种影响是依赖于野生型p53功能的存在,这种现象不明显HCT116 p53(- / -)细胞。总的来说,我们的结果表明两个小说角色的CK2主轴检查站逮捕、与p53音乐会。首先,为了保持cyclinB / cdc2激酶活动增加,G2被捕的一个组成部分,其次,p53-mediated细胞凋亡的作用。 These findings may have implications for an improved understanding of abnormalities of the spindle checkpoint in human cancers, which is a prerequisite for defining future therapies.