镉和mercury-substituted金属-β-内酰胺酶的晶体结构脆弱拟杆菌。
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没有外耳,拉斯穆森英航,布什K,赫兹伯格O
镉和mercury-substituted金属-β-内酰胺酶的晶体结构脆弱拟杆菌。
蛋白质科学。1997年12月,6 (12):2671 - 6。
- PubMed ID
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9416622 (在PubMed]
- 文摘
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水解的金属-β-内酰胺酶需要锌或镉beta-lactam抗生素和被变化无常的化合物。的数据,没有临床有用的这类酶抑制剂。锌的晶体结构(2 +)绑定从脆弱拟杆菌酶活性部位包含一个双核的锌中心。氢氧化,两个锌原子的协调,提出了坐骑的一部分羰基碳原子的亲核攻击beta-lactam环。进一步研究金属协调,Cd的晶体结构(2 +)绑定的酶和Hg(2 +)浸泡zinc-containing酶已被确定在2.1和2.7,分别。鉴于衍射分辨率,Cd(2 +)绑定酶表现出相同的活性位点结构锌(2 +)绑定的酶,与事实一致形式都保持酶的活性。Cd的10倍减少活动(2 +)绑定分子与锌(2 +)绑定酶是由于电荷分布之间的细微差距由于两种金属的离子半径的差异。相比之下,Hg(2 +)绑定的结构、锌离子,Zn2,驱逐,和其他锌离子,Zn1,仍在同一地点2-Zn(2 +)绑定的结构。而不是被锌、汞离子结合半胱氨酸之间的104年和181年半胱氨酸,远离Zn1 4.8和3.9一个远离地方Zn2位于2-Zn(2 +)绑定的分子。摄动双核的金属集群由汞化合物解释酶的失活。