x射线结构ZnII beta-lactamase脆弱拟杆菌的一种斜方晶系的晶体形式。
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Carfi A、E Duee Paul-Soto R, Galleni M,团友JM, Dideberg O
x射线结构ZnII beta-lactamase脆弱拟杆菌的一种斜方晶系的晶体形式。
Acta Crystallogr D Crystallogr杂志。1998年1月1;54 (Pt 1): 45-57。
- PubMed ID
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9761816 (在PubMed]
- 文摘
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beta-Lactamases细胞外或周质的细菌酶beta-lactam抗生素带来阻力。其催化机制的基础上,他们可以分成两个主要团体:活性部位丝氨酸酶(类A, C和D)和ZnII酶(B类)。第一个B类酶的晶体结构,金属-β-内酰胺酶从蜡样芽胞杆菌,已解决分辨率2.5 [Carfi,削皮、Duee Galleni, Duez,团友& Dideberg (1995)。EMBO j . 14, 4914 - 4921]。最近,金属-β-内酰胺酶的晶体结构脆弱拟杆菌已经决定在一个正方空间群(外耳,拉斯穆森,布什和赫兹伯格(1996)。结构,823 - 836]。金属-β-内酰胺酶的结构从b . fragilis斜方晶系的水晶在2.0决议报告形式。最终的晶体0.196 R是所有32501年观察到的反射范围10 - 2.0。精致的模型包括458个残基,437个水分子,四个锌和两个钠离子。讨论了这些结构参照锌绑定和活动。提出了一种催化机理与金属-β-内酰胺酶是连贯的活跃与锌离子(如气单胞菌属hydrophila)或两个锌离子(如b . fragilis)绑定到蛋白质。