活性部位的结构影响替换Cys181 = = > Ser脆弱拟杆菌的金属-β-内酰胺酶。
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李Z,拉斯穆森英航,赫兹伯格O
活性部位的结构影响替换Cys181 = = > Ser脆弱拟杆菌的金属-β-内酰胺酶。
蛋白质科学。1999年1月,8 (1):249 - 52。
- PubMed ID
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10210203 (在PubMed]
- 文摘
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金属-β-内酰胺酶需要锌或镉等二价阳离子的酰胺键水解beta-lactam抗生素。Zn2 +绑定酶的晶体结构脆弱拟杆菌中心包含一个双核的锌的活性部位。氢氧化,两个锌原子的协调,提出了坐骑的一部分羰基碳原子的亲核攻击beta-lactam债券的衬底。之前报道,活性位点的替换时被丝氨酸残基受损严重的催化Cys181原子吸收测量表明绑定两个锌离子的完好无损。矛盾数据摆脱最近的质谱分析结果,只显示一个锌离子结合C181S金属-β-内酰胺酶。在当前的研究中,C181S突变酶检查确定晶体结构在原子水平的2.6一项决议。突变酶的总体结构是一样的野生型酶。突变部位,Ser181占据同一个位置的侧链的侧链的Cys181野生型蛋白。Zn1,锌离子存在于晶体结构;然而,第二的锌离子,Zn2是空置的。 A water molecule is associated with Zn1, reminiscent of the hydroxide seen in the structure of the wild-type enzyme but farther from the metal. The position of the water molecule is off the plane of the carboxylate group of Asp103; therefore, the water molecule may be less nucleophilic than a water molecule which is coplanar with the carboxylate group.