失活的大肠杆菌L-aspartate转氨酶(S) 4-amino-4 5-dihydro-2-thiophenecarboxylic酸揭示了“两个机制”的故事。
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刘D, Pozharski E, Lepore BW,傅M,西尔弗曼RB, Petsko GA,吊环D
失活的大肠杆菌L-aspartate转氨酶(S) 4-amino-4 5-dihydro-2-thiophenecarboxylic酸揭示了“两个机制”的故事。
生物化学。2007年9月18日,46(37):10517 - 27所示。Epub 2007年8月22日。
- PubMed ID
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17713924 (在PubMed]
- 文摘
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作为一个系统,即PLP-enzymes钝化剂,(S) 4-amino-4 5-dihydro-2-thiophenecarboxylic酸(SADTA)共晶与大肠杆菌天冬氨酸转氨酶(l-AspAT)在一系列的pH值从6到8。五个结构模型与高分辨率(1.4 -1.85)均获得l-AspAT-SADTA复合物在pH值为6.0,6.5,7.0,7.5和8.0。电子密度的模型表明,两种不同的加合物形成于活动网站。加合物是由SADTA共价链接到吡哆醛5 '磷酸(PLP),另加合物形成共价抑制剂与Lysine246, 1活性部位的赖氨酸。此外,基于电子密度的强烈信号,两个加合物的发生是pH值的依赖。我们认为l-AspAT SADTA灭活通过两种不同的机制根据绑定钝化剂的方向。此外,该结构模型还显示pH值依赖的蛋白质结构本身,提供详细的对l-AspAT机械的影响。