1.9 D-xylose异构酶在x射线分析:原生酶与基质复杂,机制设计抑制剂。
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卡雷尔HL Glusker JP,汉堡V, Manfre F, Tritsch D, Biellmann摩根富林明
1.9 D-xylose异构酶在x射线分析:原生酶与基质复杂,机制设计抑制剂。
《美国国家科学院刊S a . 1989年6月,86 (12):4440 - 4。
- PubMed ID
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2734296 (在PubMed]
- 文摘
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晶体的结构D-xylose异构酶(D-xylose ketol-isomerase;EC 5.3.1.5)从链霉菌属rubiginosus及其复合物与衬底和active-site-directed抑制剂已经由x射线衍射技术和精制1.9 a分辨率。本研究确定了活性部位,以及两个metal-binding网站。金属离子是重要的维持活性部位的结构区域,其中一个结合C3-O和C5-O衬底形成六元环。本研究揭示了一个非常密切接触组氨酸和C1的衬底之间,表明这是抽象一个质子从底物的活性部位的基础。系统抑制剂是一个衬底模拟和由酶转交给一个产品烷基化物这相同的组氨酸,加强我们的解释。结构变化的原生酶,酶与底物,和烷基化酶表明机制涉及到一个“开”构象异构化反应的底物,中间可能是cis-ene二醇,因为活性部位组氨酸是正确放置到抽象一个质子从衬底的C1和C2。水分子结合C1O和C2O衬底,所以可以作为一个质子供体或受体的烯醇化作用ring-opened衬底。