大肠杆菌的结构ATP-phosphoribosyltransferase:底物结合位点的识别和AMP抑制模式。
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麦克德莫特Lohkamp B, G,坎贝尔SA,考金斯JR Lapthorn AJ
大肠杆菌的结构ATP-phosphoribosyltransferase:底物结合位点的识别和AMP抑制模式。
J杂志。2004年2月6日,336 (1):131 - 44。
- PubMed ID
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14741209 (在PubMed]
- 文摘
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ATP-phosphoribosyltransferase (ATP-PRT),组氨酸途径的第一个酶,是一个复杂的变构调节酶,控制中间体通过生物合成途径的流动。大肠杆菌的晶体结构ATP-PRT已经解决了在复杂与抑制剂AMP在2.7和2.9产品PR-ATP (ribosyl-triphosphate无法解决)。的基础上结合AMP与I型prt PR-ATP和比较,腺苷的PRPP和部分网站进行标识。这些结构清晰地识别AMP的绑定5-phosphoribosyl-alpha-1-pyrophosphate (PRPP)绑定的网站,与腺苷酸环占领磷酸腺苷站点。与最近解决了结核分枝杆菌ATP-PRT结构表明组氨酸是单独负责之间的构象变化观察hexameric形式的酶。oligomerisation的作用在抑制和协同抑制组氨酸和音箱结构基础进行了讨论。