结构的证据1、2-enediolate中间的反应催化3-keto-L-gulonate 6-phosphate脱羧酶,orotidine成员5 '一磷酸脱羧酶suprafamily。
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明智的EL,紫杉WS、Gerlt JA Rayment我
结构的证据1、2-enediolate中间的反应催化3-keto-L-gulonate 6-phosphate脱羧酶,orotidine成员5 '一磷酸脱羧酶suprafamily。
生物化学。2003年10月28日,42 (42):12133 - 42。
- PubMed ID
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14567674 (在PubMed]
- 文摘
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3-Keto-L-gulonate 6-phosphate脱羧酶(KGPDC)和orotidine 5 '磷酸脱羧酶(OMPDC)是一种酶suprafamily的成员,这个OMPDC suprafamily,因为它们是同源酶催化不同使用不同的底物反应。KGPDC催化镁(2 +)ion-dependent脱3-keto-L-gulonate 6-phosphate屈服L-xylulose 5-phosphate有限公司(2);OMPDC催化金属ion-independent脱OMP人民运动联盟有限公司(2)。结构研究表明,KGPDC和OMPDC分享几个严格守恒的活性位点残基每个酶催化他们使用不同的不同反应。尽管KGPDC-catalyzed反应的机制尚未阐明,它被认为继续通过镁(2 +)ion-stabilized 1、2-enediolate中间。在这里,我们报告的晶体结构KGPDC包裹着L-gulonate 6-phosphate, L-threonohydroxamate 4-phosphate,和L-xylitol 5-phosphate,底物类似物,enediolate中间,和产品,以及产品,L-xylulose 5-phosphate,为1.2,1.8,1.7,和1.8一项决议。这些结构支持机制,包括cis-1的形成,2-enediolate中间。与预期相反,中间不涉及双齿的几何协调两enediolate氧原子镁(2 +)离子,而是只涉及协调的氧气在C2镁(2 +)离子。氧原子在C1 Lys64和Asp67之间形成氢键,而是两个严格守恒的活性位点残基。Lys64也与氧气在C2,可能有助于稳定的顺式构象2-enediolate。 These structures also implicate His136 to be the general acid that protonates the 1,2-enediolate intermediate. This study further demonstrates that multiple unrelated enzyme functions can evolve from a single active site architecture without regard for substrate binding affinity or mechanism.