ATP-dependent羧化酶的晶体结构,dethiobiotin合成酶,1.65一项决议。
文章的细节
-
引用
复制到剪贴板 -
黄W, Lindqvist Y,施耐德G,吉布森KJ,洛瑞莫弗林特D, G
ATP-dependent羧化酶的晶体结构,dethiobiotin合成酶,1.65一项决议。
结构。1994年5月15日,2(5):407 - 14所示。
- PubMed ID
-
8081756 (在PubMed]
- 文摘
-
背景:大肠杆菌,生物素生物合成途径的酶生物操纵子编码。这些酶之一,ATP-dependent dethiobiotin合成酶,8-diaminopelargonic酸催化的羧化作用7日ureido环的形成,生物素。类的酶属于ATP-dependent羧化酶和我们在座的第一个这类酶的晶体结构决定的。结果:我们已经确定晶体结构的homodimeric dethiobiotin合成酶1.65决议。子单元由一个seven-stranded平行β褶板,阿尔法螺旋包围。表包含了古典与指纹肽Gly-X-X-X-X-X-Gly-Lys-Thr mononucleotide-binding图案。单核苷酸绑定的一部分结构非常类似于GTP-binding蛋白质H-ras-p21因此所有GTP-binding蛋白质。比较表明,一些残留物,在H-ras-p21与核苷酸与金属离子相互作用,在合成酶是守恒的。结论:dethiobiotin合成酶的三维结构显示,ATP-dependent羧化酶含有古典mononucleotide-binding褶皱。相当大的相似之处的结构GTP-binding蛋白质H-ras-p21被发现,这表明蛋白质可能是从共同的祖先进化而来mononucleotide-binding褶皱。