磷酸化底物中间的快照动力学结晶学。
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Kack H,吉布森KJ, Lindqvist Y,施耐德G
磷酸化底物中间的快照动力学结晶学。
《美国国家科学院刊S a . 1998年5月12日,95 (10):5495 - 500。
- PubMed ID
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9576910 (在PubMed]
- 文摘
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大肠杆菌的ATP-dependent dethiobiotin合成酶的酶催化作用的形成dethiobiotin从二氧化碳和7,8-diaminopelargonic酸。反应是由氨基甲酸酯的形成,通过磷酸化中间收益,混合氨基甲酸的五氧化二磷。在这里,我们报告在1.9和1.6 a分辨率晶体结构,分别的enzyme-MgATP-diaminopelargonic酸和enzyme-MgADP-carbamic-phosphoric酸酐复合物,通过使用动态结晶学观察。反应起始的除了NaHCO3或diaminopelargonic酸晶体已经包含辅被用物导致的积累在活性位点磷酸化的中间。磷酰基转移步骤显示反演配置的磷原子,符合一个内联的氨基甲酸酯氧到磷原子攻击ATP。结构的一个关键特性的酶反应的复杂的中间是两个镁离子、磷酸盐的裂解位点之间的桥梁。这些镁离子补偿负电荷在磷酸基磷酰转移后,有助于稳定反应的中间产物。