小说NAD-binding蛋白质的晶体结构显示2,3-diketo-L-gulonate还原酶(YiaK)。
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罗哈F,李我Benach J Kulkarni K,肖R,阿克顿结核病,Montelione GT,通L
小说NAD-binding蛋白质的晶体结构显示2,3-diketo-L-gulonate还原酶(YiaK)。
J生物化学杂志。2004年3月26日,279 (13):13148 - 55。Epub 2004年1月12日。
- PubMed ID
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14718529 (在PubMed]
- 文摘
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大肠杆菌YiaK催化减少2,3-diketo-L-gulonate NADH的存在。它属于一个大家庭的氧化还原酶是守恒的古生菌,细菌和真核生物,但丝毫没有其他蛋白质序列同源性。我们报告的晶体结构在2.0 a分辨率YiaK孤独和与NAD-tartrate复杂。YiaK有一个新的多肽链折叠和认识到NAD代数余子式的小说模式。此外,NAD绑定在一个不寻常的构象,在接口的二聚体酶。酒石酸晶体分析出人意料地显示绑定的活性部位。酶动力学研究证实,酒石酸和相关D-malate YiaK的抑制剂。相比其他大多数酶底物结合产生更封闭的构象,绑定NAD-tartrate YiaK产生一个更加开放活跃的站点。自由酶构象与NAD不兼容绑定。他(44)可能是酶的催化残基。