结构性基础由胞质微管蛋白识别链接器蛋白质170及其自动阻尼。
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三岛M, Maesaki R, Kasa M,渡边T, Fukata M, Kaibuchi K, Hakoshima T
结构性基础由胞质微管蛋白识别链接器蛋白质170及其自动阻尼。
《美国国家科学院刊S a . 2007年6月19日,104 (25):10346 - 51。Epub 2007年6月11日。
- PubMed ID
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17563362 (在PubMed]
- 文摘
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细胞质蛋白质链接器170(剪辑- 170)的原型+ end-tracking蛋白质调节微管动力学,但它是模糊剪辑- 170如何认识到微管+和有助于聚合救援结束。晶体、NMR和突变的研究两个串联cytoskeleton-associated蛋白质glycine-rich剪辑- 170 (CAP-Gly)域,CAP-Gly-1 CAP-Gly-2,显示带正电的基本凹槽CAP-Gly域的微管蛋白结合,而CAP-Gly-2领域拥有一个更基本的槽和直接结合EExEEY / F alpha-tubulin c端acidic-tail结束的主题。值得注意的是,p150(粘)CAP-Gly域配置少带正电的表面只有弱酸性与alpha-tubulin交互的尾巴。突变的研究表明,这种酸性六重奏图案的最小区域CAP-Gly绑定。剪辑- 170 c端锌关节领域的基本槽抑制绑定绑定到酸性的尾巴。这些结果提供了一个结构基础提出剪辑- 170共聚与微管蛋白微管+结束。剪辑- 170强烈结合酸性尾巴EB1以及alpha-tubulins,表明EB1本地化+一端夹- 170招聘有助于+结束。我们建议剪辑- 170促进微管聚合和/或成核的负电荷中和微管蛋白的高正电荷剪辑- 170 CAP-Gly域。一旦夹- 170微管结合,释放锌关节域可以招募动力蛋白+端通过互动p150(粘)和LIS1。因此,我们的结构提供特定的动力蛋白的结构基础上加载微管+结束。