本构形式的NtrC enhancer-binding蛋白质:证据表明基本寡聚化决定因素在于中央激活域。
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Flashner Y,维斯DS聚集J, Kustu年代
本构形式的NtrC enhancer-binding蛋白质:证据表明基本寡聚化决定因素在于中央激活域。
J杂志。1995年6月16日,249(4):700 - 13所示。
- PubMed ID
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7602583 (在PubMed]
- 文摘
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氮调控蛋白C (NtrC)是一种细菌性enhancer-bindingσ54-holoenzyme激活转录的蛋白质。激活转录,NtrC必须水解ATP,取决于其被磷酸化反应,形成一个适当的低聚物。在本文中,我们描述“本构”变异形式的NtrC蛋白质从鼠伤寒沙门氏菌;与野生型NtrC不同,这些形式能够水解ATP和体外激活转录而不被磷酸化。蛋白质的氨基酸改变NtrCconstitutive位于两个氨基监管域和中央域,直接负责转录激活。残留的改变并不守恒的活化剂σ54-holoenzyme, NtrC蛋白成员之间不相同甚至不同的子组的变形菌门细菌(紫色)。通常NtrCconstitutive蛋白质磷酸化;磷酸化增加水解ATP和激活转录的能力。此外,这些蛋白质的齐聚反应发生在他们绑定到一个增强的atp酶活性也增加和修改的磷酸化形式。的氨基端监管领域从两个NtrCconstitutive蛋白质与氨基酸替换在中央域(NtrCS160F和NtrCV2881)使他们活跃,表明基本寡聚化因素之外的监管领域。 This conclusion is confirmed by the observation that the ATPase activity of delta N-NtrCS160F is greatly stimulated when it binds to an enhancer, and by the ability of this protein to activate transcription synergistically with a form of NtrC incapable of DNA-binding. Together with previous results indicating that oligomerization determinants do not lie in the C-terminal DNA-binding domain of NtrC; these results provide evidence that they lie in the central domain.