醛缩酶的结构基础和差向异构酶活动的金黄色葡萄球菌dihydroneopterin醛缩酶。
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李Blaszczyk J, Y, Gan J,燕H,霁X
醛缩酶的结构基础和差向异构酶活动的金黄色葡萄球菌dihydroneopterin醛缩酶。
J杂志。2007年4月20日,368 (1):161 - 9。Epub 2007 2月9。
- PubMed ID
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17331536 (在PubMed]
- 文摘
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Dihydroneopterin醛缩酶催化转换(DHNA) 7日8-dihydroneopterin (DHNP) 6-hydroxymethyl-7, 8-dihydropterin(惠普)和差向异构化作用DHNP 7, 8-dihydromonopterin (DHMP)。虽然从几个微生物酶的晶体结构已报告,没有可用结构信息关键DHNA之间的交互和trihydroxypropyl衬底的一部分,经历债券乳沟和形成。beplayapp这里,我们目前的结构金黄色葡萄球菌DHNA(萨德娜——)在复杂neopterin (NP,模拟DHNP)和monapterin (MP,模拟DHMP),填充在酶的结构分析上的差距。结合之前报道萨德娜——结构ligand-free形式(PDB项1 dhn)和在复杂与惠普(PDB项2 dhn),四个快照催化中心沿反应途径可以组装,推进我们的知识SaDHNA-catalyzed反应的分子机制。beplayapp差向异构化作用所必需的一个额外的步骤似乎DHMP DHNP。三个活性位点残基(K100 E22, Y54)在催化功能协调:在一起,他们组织催化中心集会,和个人,每个过程中扮演着重要的角色在不同阶段的催化循环。