完整的黄色光敏蛋白的化学结构:小说thioester-linked 4-hydroxycinnamyl发色团和photocycle化学。
文章的细节
-
引用
复制到剪贴板 -
6米,Borgstahl通用电气、Boissinot M,伯克点,威廉姆斯博士,斯莱特KA, Getzoff ED
完整的黄色光敏蛋白的化学结构:小说thioester-linked 4-hydroxycinnamyl发色团和photocycle化学。
生物化学。1994年12月6日,33 (48):14369 - 77。
- PubMed ID
-
7981196 (在PubMed]
- 文摘
-
光敏蛋白的独特的能力从光的光子捕获和使用能源取决于发色团,其连接到蛋白质,蛋白质和周围环境。理解一个发色团的分子机制和蛋白质相互作用来进行光周期,我们正在研究光敏黄色蛋白质(PYP),从外硫红螺菌属14-kDa水溶性光感受器halophila photocycle类似的感官视紫红质。在这里,我们报告pyp基因的克隆和测序和发色团和的化学识别蛋白质的共价键。元素组成的数据高分辨率质谱proteolytically派生chromopeptide,蛋白结合的酸碱滴定和紫外可见光谱和化学发色团发布和碎片被解放的发色团酰胺的质谱结合的结果1.4解决蛋白质晶体结构来识别发色团在PYP 4-hydroxycinnamyl集团共价绑定到唯一的半胱氨酸残基通过硫酯键。虽然4-hydroxycinnamate phenylpropanoid途径的代谢产物和植物应激反应的关键分子,这是第一个报告由这组蛋白质的共价修饰。在黑暗中(黄色)PYP的状态,蛋白质稳定的发色团deprotonated酚盐离子。结合我们的生化特征的发色团与其他发表的观察,我们提出一个化学基础photocycle:初始吸收一个光子后,PYP的photocycle包括质子化作用的发色团一个中立的苯酚形式对应观察photobleached中间。