酰基活性位点的特异性tetrahydridipicolinate N-succinyltransferase。
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比曼TW,傅高义千瓦,Drueckhammer DG,布兰查德JS,罗德里克SL
酰基活性位点的特异性tetrahydridipicolinate N-succinyltransferase。
蛋白质科学。2002年4月,11 (4):974 - 9。
- PubMed ID
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11910040 (在PubMed]
- 文摘
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Tetrahydrodipicolinate N-succinyltransferase (DapD)催化succinyl-CoA-dependent酰化的L-2-amino-6-oxopimelate 2-N-succinyl-6-oxopimelate succinylase分支的一部分meso-diaminopimelate /赖氨酸生物合成途径的细菌、蓝藻、和植物。这个途径提供meso-diaminopimelate作为构建块在大多数细菌细胞壁肽聚糖,并被认为是一个目标路径的抗菌药物。我们解决了DapD x射线晶体结构的三元复合物与庚二酸/琥珀酰辅酶和L-2-aminopimelate不反应的辅因子模拟,succinamide-CoA。这些结构定义的绑定构象代数余子式琥珀酰集团及其与酶的相互作用,并将其硫酯羰基碳接近亲核受体2-amino集团,支持直接攻击三元复杂的机制。酰基组特异性差异同源tetrahydrodipicolinate n -乙酰-和N-succinyltransferases可以合理化参照交互的至少三个氨基酸与代数余子式或给活跃的站点访问卷琥珀酰组。这些残留物账户至少部分提交的底物特异性代谢中间体succinylase或乙酰基转移酶的分支meso-diaminopimelate /赖氨酸生物合成途径。