精制1.8 dienelactone水解酶的结构。
文章的细节
-
引用
复制到剪贴板 -
帕沙克D,奥利D
精制1.8 dienelactone水解酶的结构。
J杂志。1990年7月20日,214 (2):497 - 525。
- PubMed ID
-
2380986 (在PubMed]
- 文摘
-
dienelactone水解酶的结构(DLH) Pseudomonus sp,十三区最立体化学的约束最小二乘优化后决议,1.8。最后DLH分子模型的传统的R值为0.150,包括所有但羧基末端三结晶学无序的残留物。279个水分子的位置都包含在最终的模型。均方根偏差从理想债券距离0.014模型和原子坐标的误差估计为0.15。DLH是一种含有236个氨基酸残基的单体的酶,属于beta-ketoadipate通路中发现的细菌和真菌。DLH是一种α/β蛋白包含七个螺旋线和8股beta-pleated表。一个4-turn 3(10)螺旋。的活性位点Cys123年底氨基残基的α螺旋特有的疏水残基的组成完全(除了c端赖氨酸)。平行的β褶板是由链除了链2,产生一个短的反平行的地区中央年底氨基β褶板。活性位点的半胱氨酸残基的一部分组成的三位一体的残留Cys123, His202 Asp171,让人想起丝氨酸和半胱氨酸蛋白酶。 As in papain and actinidin, the active thiol is partially oxidized during X-ray data collection. The positions of both the reduced and the oxidized sulphur are described. The active site geometry suggests that a change in the conformation of the native thiol occurs upon diffusion of substrate into the active site cleft of DLH. This enables nucleophilic attack by the gamma-sulphur to occur on the cyclic ester substrate through a ring-opening reaction.