乳酸脱氢酶的细菌hyperthermophilic thermotoga maritima: 2.1分辨率晶体结构揭示了内在蛋白稳定策略。
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奥尔巴赫G, Ostendorp R,布雷德L, Korndorfer我,大坝T, Huber R, Jaenicke R
乳酸脱氢酶的细菌hyperthermophilic thermotoga maritima: 2.1分辨率晶体结构揭示了内在蛋白稳定策略。
结构。1998年6月15日,6 (6):769 - 81。
- PubMed ID
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9655830 (在PubMed]
- 文摘
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背景:L(+)乳酸脱氢酶(LDH)催化的最后一步无氧糖酵解,丙酮酸转换成乳酸,相伴NADH氧化。广泛的物理化学和结构的调查类嗜常温和高温厌氧生物一直为了研究温度进行改编的蛋白质。在这项研究中我们旨在确定LDH的高分辨率结构从hyperthermophilic细菌Thermotoga maritima (TmLDH),到目前为止最耐热性的LDH被孤立。是希望TmLDH结构作为一个模型系统揭示策略的蛋白质在附近水的沸点温度稳定。结果:晶体结构的极耐热性的TmLDH一直在2.1决议确定第四纪复杂代数余子式NADH、变构催化剂的特性,模拟oxamate 6-bisphosphate,衬底。TmLDH的结构由帕特森搜索解决方法使用同源模型作为搜索调查。本机四聚物显示了222年完美的对称。结构与五类嗜中温和中度嗜热生物和其他ultrastable酶蛋白质耐热从t . maritima揭示可能的策略。TmLDH的结论:结构分析和比较酶中度嗜热、嗜中温同系物的揭示了一个强有力的保护三维折叠和催化机理。从低到高生理温度不同的结构差异可以观察到:intrasubunit离子对的数量增加; a decrease of the ratio of hydrophobic to charged surface area, mainly caused by an increased number of arginine and glutamate sidechains on the protein surface; an increased secondary structure content including an additional unique 'thermohelix' (alphaT) in TmLDH; more tightly bound intersubunit contacts mainly based on hydrophobic interactions; and a decrease in both the number and the total volume of internal cavities. Similar strategies for thermal adaptation can be observed in other enzymes from T. maritima.