Tryptophanyl-tRNA合成酶tyrosyl-tRNA合成酶晶体结构揭示了一个意想不到的同源性。
文章的细节
-
引用
复制到剪贴板 -
Doublie年代,Bricogne G, Gilmore C,卡特CW Jr
Tryptophanyl-tRNA合成酶tyrosyl-tRNA合成酶晶体结构揭示了一个意想不到的同源性。
结构。1995年1月15;3 (1):17-31。
- PubMed ID
-
7743129 (在PubMed]
- 文摘
-
背景:Tryptophanyl-tRNA合成酶(TrpRS)催化激活ATP和色氨酸的转移到tRNA (Trp),确保翻译为色氨酸的遗传代码。兴趣集中在特定的氨基酸和识别机制tRNA基质。结果:最大熵方法使我们能够解决TrpRS结构。它的三个部分,规范dinucleotide-binding折叠,二聚体界面,和螺旋域,有足够的结构性同源tyrosyl-tRNA合成酶(TyrRS)两种酶可以被描述为构象异构体。基于结构的序列比对显示显著的基因同源性。结构元素与活性氨基酸、交互tryptophanyl-5'AMP,几乎是完全一样的TyrRS: tyrosyl-5'AMP复杂。出人意料地,侧链识别吲哚也是高度保守的,并需要重新定位的“specificity-determining”螺旋包含守恒的天冬氨酸保证色氨酸和酪氨酸的选择。的羧基端无序,因此未见TyrRS, TrpRS二聚体界面的一部分。结论:首次熵最大化的贝叶斯统计范式和似然得分x射线结构解决方案中发挥了至关重要的作用。序列的亲缘结构重叠残留在TrpRS和TyrRS意味着他们分化最近比大多数氨酰合成酶。 Subtle, tertiary structure changes are crucial for specific recognition of the two different amino acids. The conformational isomerism suggests that movement of the KMSKS loop, known to occur in the TyrRS transition state for amino acid activation, may provide a basis for conformational coupling during catalysis.