丙氨酸消旋酶的失活机理通过β,β,beta-trifluoroalanine。
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Faraci WS,沃尔什CT
丙氨酸消旋酶的失活机理通过β,β,beta-trifluoroalanine。
生物化学。1989年1月24日,28 (2):431 - 7。
- PubMed ID
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2496744 (在PubMed]
- 文摘
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丙氨酸消旋酶是一组PLP-dependent细菌酶催化外消旋化的丙氨酸,提供D-alanine细胞壁的合成。革兰氏阴性的丙氨酸消旋酶的失活生物体鼠伤寒沙门氏菌和革兰氏阳性杆菌stearothermophilusβ,β,beta-trifluoroalanine进行了研究。失活发生的速率常数一样,形成一个广泛的460 - 490 nm发色团。失去两个氟离子每摩尔的灭活酶和保留1-14C trifluoroalanine标签陪抑制,表明monofluoro酶加合物。部分变性(1 M胍)导致迅速恢复最初的420 nm发色团,其次是较慢(t1/2大约30最低为1 h)损失的氟离子和14 co2释放。在这一点上,减少由NaB3H4和胰蛋白酶的消化率一个放射性标记的肽。净化和肽测序表明lysine-38共价结合,代数余子式。酶失活机制由trifluoroalanine monohaloalanines早些时候与结果,提出了亲核攻击的发布aminoacrylate在革新劳工党醛亚胺导致酶失活。为trifluoroalanine失活,亲核攻击的亲电beta-difluoro-alpha lysine-38 beta-unsaturated亚胺提供了一个替代模式这些酶的抑制。