测定丙氨酸消旋酶的结构从芽孢杆菌stearothermophilus 1.9 a分辨率。
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肖JP, Petsko GA,吊环D
测定丙氨酸消旋酶的结构从芽孢杆菌stearothermophilus 1.9 a分辨率。
生物化学,1997年2月11日,36 (6):1329 - 42。
- PubMed ID
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9063881 (在PubMed]
- 文摘
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从杆菌stearothermophilus丙氨酸消旋酶的分子结构是由x射线晶体学1.9的一项决议。丙氨酸消旋酶单体组成的两个领域,一个eight-strandedα/β桶n端,包括残留1 - 240和c端域基本上由beta-strand(残留241 - 388)。二聚体结构的α/β桶的口一个单体面临的第二个域其他单体。吡哆醛的5 '磷酸(PLP)代数余子式在于以上α/β桶的口和Lys39通过醛亚胺键共价连接,这是第一beta-strand糖基的α/β桶。这是第一个例子的代数余子式绑定中α/β桶的活性部位。其他一些残留参与维护的位置,在蛋白质。其中,Arg219是最有趣的,因为它形成氢键的吡啶氮代数余子式。这是第一次知道发生这样一个互动的,预计将影响电子离域PLP-alanine中间体。第二个精氨酸残基,Arg136,捐赠的酚氧氢键的和可能参与绑定衬底以及稳定的中间体。最后,Tyr265’,从第二单体,是假设2质子给予体负碳离子的中间。