水解酶和转移酶活动的beta 1, 3-exoglucanase白色念珠菌。
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引用
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斯塔布斯HJ,布拉奇DJ,爱默生GW,沙利文PA
水解酶和转移酶活动的beta 1, 3-exoglucanase白色念珠菌。
263年8月。1999欧元;(3):889 - 95。
- PubMed ID
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10469155 (在PubMed]
- 文摘
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exo-beta-1, 3-glucanase白色念珠菌(Exg)显著特异性beta 1, 3-glucosidic联系的动力学常数根据p-nitophenyl beta-glucoside, beta-linked双糖的葡萄糖(laminaribiose、龙胆二糖和纤维二糖),低聚糖的laminari系列、海带多糖和pustulan。kcat /公里比一系列laminari低聚糖从乙糖-heptaose表明Exg扩展substrate-binding网站包含至少五糖残基的结合位点。绑定在位置+ 2(第三个糖残基)增加了kcat双重而低职位+ 3、+ 4公里的值,从而进一步提高催化效率。Exg催化作用的有效transglucosylation反应与高浓度的laminari-oligosaccharides具体形式beta 1, 3联系和收益率高达50%。transglucosylation浓度和速度可以超过10倍的水解反应过度供体基质laminaritriose和laminarihexaose等。Exg动力学和预测substrate-binding网站五糖残留符合最近enzyme-binding网站的结构分析。