大肠杆菌天冬酰胺酶的共价结合催化中间:晶体结构的刺- 89 val突变。
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棕榈GJ Lubkowski J, Derst C,搬运,罗姆KH, Wlodawer A
大肠杆菌天冬酰胺酶的共价结合催化中间:晶体结构的刺- 89 val突变。
2月。1996年7月22日,390 (2):211 - 6。
- PubMed ID
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8706862 (在PubMed]
- 文摘
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大肠杆菌二天冬酰胺酶催化的水解L-asparagine通过threonine-bound L-aspartate酰基酶中间。几乎不活跃的突变活性部位的哪一个苏氨酸,刺- 89,取而代之的是缬氨酸是构造,表达和结晶。其结构,解决了在2.2一项决议,显示了野生型酶高整体相似,但天门冬氨酰一半是Thr-12共价结合,类似反应的中间体。动力学分析证实了脱酰作用不足,这也解释了在结构的基础上。以前确定oxyanion洞更详细地描述。