识别埋头酪氨酸和酪氨酸残基磷酸化网站重要的激酶结构域结构。
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Joukov V, Vihinen M, Vainikka年代,Sowadski JM,伯格曼Alitalo K、M
识别埋头酪氨酸和酪氨酸残基磷酸化网站重要的激酶结构域结构。
j . 1997 3月15日,322 (Pt 3): 927 - 35。
- PubMed ID
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9148770 (在PubMed]
- 文摘
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缺乏守恒的酪氨酸的自身磷酸化c端Src-kinase的网站是一个独特的特性,埋头,尽管这种蛋白质酪氨酸激酶可以autophosphorylated酪氨酸残基在体外和细菌。在这里,我们表明,人类埋头酪氨酸磷酸化与钠pervanadate海拉细胞治疗。磷酸化体内主要发生在体外酪氨酸- 184和主要酪氨酸- 304。Y304F突变强烈降低埋头体外磷酸化,Y184F突变废除体内酪氨酸磷酸化。一种催化地不活跃的埋头也是体内磷酸化酪氨酸- 184,表明这不是一个网站的自身磷酸化。Y184F激酶活性的蛋白质并没有改变,而Y304F蛋白质显示三分之一的野生型活动。埋头激酶结构域的三维建模表明,Y304F突变破坏两个守恒的氢键之间的上部和下部叶开放构型的激酶结构域。此处则绑定的研究表明,酪氨酸的磷酸化- 184为low-molecular-mass创建一个结合位点的蛋白质。细胞埋头与几个磷蛋白质,其中一些是与埋头SH2交互领域。综合这些结果表明,埋头可以在酪氨酸磷酸化体内- 184的未知酪氨酸激酶,和自身磷酸化的酪氨酸- 304只发生在异常高埋头浓度体外。 Furthermore, Tyr-304 is required for the maintenance of the structure of the Csk kinase domain.